Aminosyrer er byggestenene for proteiner, enzymer, hormoner og neurotransmittere, som din krop fremstiller. Alle aminosyrer deler en generel struktur sammensat af fire grupper af molekyler: et centralt alfa-carbon med et hydrogenatom, en aminogruppe, en carboxylgruppe og en sidekæde. Din krop har 20 forskellige typer af aminosyrer, der er identiske med undtagelse af deres sidekæder, der afviger i deres affinitet for vand, ladning og molekylær sammensætning.
Generel Aminosyre Struktur
Aminosyrer indeholder et hydrogenatom; en positivt ladet aminogruppe, som indeholder et nitrogen og tre hydrogenatomer; og en negativt ladet carboxylgruppe, som indeholder et carbon og to oxygenatomer. Disse molekyler sammen med den variable sidekædegruppe er forbundet med det centrale alfa-carbon. Den positive ladning af aminogruppen tiltrækkes af den negativt ladede carboxylgruppe af andre aminosyrer. Forbindelsen af flere af disse aminosyrer danner rygraden i en aminosyrekæde. Denne kæde foldes og interagerer med sidekæderne af andre aminosyre-backbones for at danne et tredimensionelt protein.
Hydrofobe Aminosyrer
En sidekæde indeholdende en lang streng carbon og hydrogener vil afstøde vand og danne bindinger med andre vandafstødende eller hydrofobe sidekæder. Denne klynge af hydrofobe aminosyrer skaber en stabil, fysisk holdbar proteinstruktur, som ikke opløses i vand. Kollagen, et strukturprotein i væv, herunder din hud, sener og ledbånd, har en relativt stor andel af hydrofobe aminosyrer. Omvendt har proteiner, som kommer i kontakt med vand, såsom hæmoglobinet i dit blod, en forholdsvis høj andel af hydrofile eller vandtrækende aminosyrer.
Aminosyreopkrævning
Sidekæderne af nogle aminosyrer har en positiv eller negativ ladning, som hjælper med at danne et stærkt samspil med modsat ladede molekyler. For eksempel kan et bindingssted for ATP, et negativt ladet molekyle, indeholde mange positivt ladede aminosyrer for at lette en stærk binding til proteinet. Den elektriske ladning på disse aminosyrer gør dem også vandopløselige, hvilket kan være afgørende for korrekt funktion. For eksempel har personer med seglcelleanæmi en mutation, hvori en af deres hæmoglobinproteinkæder har en uladet aminosyre i stedet for en negativt ladet aminosyre. Dette forvrider formen af proteinet, og den røde blodlegeme kan ikke binde og transportere ilt.
Aminosyrer med svovl
Cystein og methionin er de to aminosyrer, der har svovl i deres sidekæder. Svovlmolekylet af en cystein kan binde til svovlmolekylet af en anden cystein, hvilket skaber en stærk binding, som er hydrofob og hjælper med at opretholde proteinets strukturelle integritet. Keratin, det vigtigste strukturelle protein i dit hår og negle, indeholder mange cysteinaminosyrer. Selv om svovlmolekylet i methionin ikke er i stand til at binde sig til andre sulforer, hjælper det med at lette overførslen af molekyler i metaboliske processer, herunder nedbrydning af protein og kulhydrat.
